Catalyse redox
2 Protéine avec du fer et du soufre et les fer qui ne sont pas des hèmes
Le fer piégé dans la porphyrine que l’on trouve dans Hg et la Mb est aussi important dans les enzymes rédox. Une large classe de hème-protéines importants biologiquement ont un fer coordiné à un ligand porphyrine. Toutes les autres ferroprotéines sont définies comme des non-hèmes, celles contenant un fer dans un environnement tétraédrique de 4 atomes de S sont particulièrement importantes. Les clusters FeS n’étaient pas familiers aux chimistes inorganiciens jusqu’à ce qu’on reconnaisse leur importance en biochimie. Ils présentent un potentiel de réduction entre 0,0 à 0,5V et sont impliqués dans la réduction du NAD en NADH et N2 en NH3, ils peuvent générer H2 à partir de solutions acides.
Un ou plusieurs atomes de Fer peuvent participer au site actif de la protéine fer-soufre. Des exemples sont isolés de fer tétraédrique avec des RS- à partir de la cystéine (4).
Les clusters de deux atomes de Fe formés par des atomes S2- pontant qui sont appelés « ferrédoxines à deux fer », et la ferrédoxine 4Fe, 4S de la structure modèle.
[Fe4S4(SCH2Ph)4]2-
Le fait que le cluster FeS existe toujours dans les plis des protéines, permet le contrôle de s’exercer sur l’accès par les substrats. Les clusters FeS présentent de faible changement dans la longueur des liaisons, lors du gain d’un électron malgré la conversion du fer(III) high spin en Fe(II) high spin. Comme résultat, il y a une petite barrière pour le transfert d’électron à partir d’une réorganisation. La fonction partagée de ces protéines est le transfert d’un électron. Divers groupements latéraux peuvent expliquer la solubilité de toute la protéine dans l’eau, ou les lipides pour s’adapter respectivement au cytoplasme (intérieur de la cellule) ou à la membrane.
La synthèse de modèles de ces groupements FeS existant dans la nature et la caractérisation de leur structure est un champ fécond en chimie inorganique. Il a été trouvé que la réaction entre FeCl3, NaOCH3, NaHS et du benzylthiol dans le méthanol donne [Fe4S4(SCH2Ph)4]2-. Sa susceptibilité magnétique, le spectre électronique, les propriétés redox et le Mössbauer du 57Fe sont similaires à ceux des ferrédoxines. Les règles du degré d’oxydation suggèrent deux ions Fer(II) et deux Fer(III) mais les méthodes spectroscopiques indiquent quatre atomes Fe équivalents. Par conséquent, il est approprié de considérer des électrons délocalisés et les réactions de transfert d’électron impliquant des orbitales délocalisées sur le cluster avec S et Fe se partageant le changement de degré d’oxydation.
Les clusters Fer soufre comme Fe4S4 procure la catalyse rédox dans les enzymes des plantes et des animaux ; des modèles ont été synthétisés et leur structure suggère des charges délocalisées.